Contribution à l’étude des paramètres cinétiques de la polyphenol oxydase (EC 1.14.18.1) extraite du champignon de Paris (Agaricus bisporus)
Des informations générales:
Master |
Le niveau |
Contribution à l’étude des paramètres cinétiques de la polyphenol oxydase (EC 1.14.18.1) extraite du champignon de Paris (Agaricus bisporus) |
Titre |
| Microbiologie fondamentale |
SPECIALITE |
Page de garde:
Sommaire:
Introduction
Chapitre I: Rappels théoriques
I-Champignon de Paris Agaricus bisporus
I.1. Généralités
1.2. Historique
I.3.Taxonomie
I.4.Classification
I.5. Morphologie et aspect généraux du genre et de l’espèce
1.5.1.Le genre Agaricus
1.5.1.1.Morphologie
1.5.1.2.Reproduction
1.5.2.L’espèce Agaricus bisporus
15.2.1. Morphologie
1.5.2.2. Reproduction
I.6. Ecologie d’Agaricus bisporus
I.7. Culture d’Agaricus bisporus
I.8. Valeurs nutritionnelles
I.9. Enzymes d’A. bisporus
II. La polyphenol oxydase
II.1. Historique
II.2. Définition
II.3. Nomenclature
II.4. Classification
II.5. Structure moléculaire et site actif
II.6. Caractéristiques réactionnelles
II.6.1. La polyphenol oxydase
II.6.2. La laccase
II.7. Sources de la PPO
II.8. Rôles de la PPO
II.9. Mécanisme réactionnel de la PPO
II. 10. Méthodes de détermination de l’activité PPO
II. 11. Les substrats de la PPO
II.12. Les facteurs influençant l’activité de la PPO
II.12.1. Le pH
II. 12.2. La température
II. 13. Les effecteurs de la PPO
II. 13.1. Les activateurs
II. 13.2. Les inhibiteurs
II.13.2.1. Les méthodes physiques
II.13.2.2. Les méthodes chimiques
II.14. Les applications de la PPO
III. Le brunissement enzymatique
III.1. Définition
III.2. Contrôle du brunissement enzymatique
III.2.1. Moyens physiques de contrôle du brunissement enzymatique
III.2.1.1. Le chauffage
III.2.1.2. La congélation
III.2.1. 3. La déshydratation
III.2.2. Moyens chimiques de contrôle du brunissement enzymatique
III.2.2.1. L’inhibition de l’enzyme
III.2.2.2. L’inhibition des substrats
III.2.2.3. L’inhibition des produits de réaction
Chapitre II :Materiels et méthodes
I. Principaux réactifs utilisés
I.1. Produits chimiques
1.2. Matériel biologique
II. Extraction et purification de la PPO
II.1. Extraction de la PPO
II.2. Purification de la PPO
II.2.1. Fractionnement par l’acétone (99%)
II.2.2. Précipitation par le sulfate d’ammonium
III. Dosage des protéines par la méthode de biuret
III.1. Principe
III.2. Préparation de la gamme d’étalonnage
III.3. Calcul de la concentration en protéine de l’extrait enzymatique de la PPO
IV. Détermination de l’activité enzymatique de la PPO
IV.1. Détermination de l’activité enzymatique volumique
IV.2. Détermination de l’activité enzymatique spécifique
Chapitre III: Résultats et discussion
I. Extraction et purification de la PPO
II. Détermination des activités volumique et spécifique de la PPO
III. Effet du pH et de la température sur l’activité enzymatique de la PPO
III.1. Effet du pH
III.2. Effet de la température
IV- Détermination des paramètres cinétiques de la PPO
Conclusion et perspectives
Références bibliographiques
I. Préparation du tampon phosphate de sodium
II. Préparation de la solution de la L-tyrosine à 2,5 Mm
III. Préparation du réactif de Biuret
Chapitre I: Rappels théoriques
I-Champignon de Paris Agaricus bisporus
I.1. Généralités
1.2. Historique
I.3.Taxonomie
I.4.Classification
I.5. Morphologie et aspect généraux du genre et de l’espèce
1.5.1.Le genre Agaricus
1.5.1.1.Morphologie
1.5.1.2.Reproduction
1.5.2.L’espèce Agaricus bisporus
15.2.1. Morphologie
1.5.2.2. Reproduction
I.6. Ecologie d’Agaricus bisporus
I.7. Culture d’Agaricus bisporus
I.8. Valeurs nutritionnelles
I.9. Enzymes d’A. bisporus
II. La polyphenol oxydase
II.1. Historique
II.2. Définition
II.3. Nomenclature
II.4. Classification
II.5. Structure moléculaire et site actif
II.6. Caractéristiques réactionnelles
II.6.1. La polyphenol oxydase
II.6.2. La laccase
II.7. Sources de la PPO
II.8. Rôles de la PPO
II.9. Mécanisme réactionnel de la PPO
II. 10. Méthodes de détermination de l’activité PPO
II. 11. Les substrats de la PPO
II.12. Les facteurs influençant l’activité de la PPO
II.12.1. Le pH
II. 12.2. La température
II. 13. Les effecteurs de la PPO
II. 13.1. Les activateurs
II. 13.2. Les inhibiteurs
II.13.2.1. Les méthodes physiques
II.13.2.2. Les méthodes chimiques
II.14. Les applications de la PPO
III. Le brunissement enzymatique
III.1. Définition
III.2. Contrôle du brunissement enzymatique
III.2.1. Moyens physiques de contrôle du brunissement enzymatique
III.2.1.1. Le chauffage
III.2.1.2. La congélation
III.2.1. 3. La déshydratation
III.2.2. Moyens chimiques de contrôle du brunissement enzymatique
III.2.2.1. L’inhibition de l’enzyme
III.2.2.2. L’inhibition des substrats
III.2.2.3. L’inhibition des produits de réaction
Chapitre II :Materiels et méthodes
I. Principaux réactifs utilisés
I.1. Produits chimiques
1.2. Matériel biologique
II. Extraction et purification de la PPO
II.1. Extraction de la PPO
II.2. Purification de la PPO
II.2.1. Fractionnement par l’acétone (99%)
II.2.2. Précipitation par le sulfate d’ammonium
III. Dosage des protéines par la méthode de biuret
III.1. Principe
III.2. Préparation de la gamme d’étalonnage
III.3. Calcul de la concentration en protéine de l’extrait enzymatique de la PPO
IV. Détermination de l’activité enzymatique de la PPO
IV.1. Détermination de l’activité enzymatique volumique
IV.2. Détermination de l’activité enzymatique spécifique
Chapitre III: Résultats et discussion
I. Extraction et purification de la PPO
II. Détermination des activités volumique et spécifique de la PPO
III. Effet du pH et de la température sur l’activité enzymatique de la PPO
III.1. Effet du pH
III.2. Effet de la température
IV- Détermination des paramètres cinétiques de la PPO
Conclusion et perspectives
Références bibliographiques
I. Préparation du tampon phosphate de sodium
II. Préparation de la solution de la L-tyrosine à 2,5 Mm
III. Préparation du réactif de Biuret
Télécharger:
Pour plus de
sources et références universitaires
(mémoires, thèses et articles
), consultez notre site principal.