Compréhension du mécanisme enzyme-substrat par modélisation moléculaire : Cas du diabète de type 2
Des informations générales:
Le niveau |
Doctorat |
Titre |
Compréhension du mécanisme enzyme-substrat par modélisation moléculaire : Cas du diabète de type 2 |
SPECIALITE |
Chimie-Physique |
Page de garde:
Sommaire:
INTRODUCTION GENERALE
CHAPITRE 1: DIABETE DE TYPE 2 Introduction
1. Définition du diabète.
2. Classification du diabète
3. Définition du diabète de type 2
4. Epidémiologie
5. Physiopathologie
6. Complications du diabète de type 2.
7. Traitement du diabète de type 2.
CHAPITRE 2: LES PRINCIPALES APPROCHES DE LA MODELISATION
MOLECULAIRE
Introduction
1. La mécanique moléculaire
1.1. Principes théoriques
1.2. Champs de forces
1.3. Différents champs de forces en mécanique moléculaire.
2. Dynamique moléculaire
2.1. Principe de la dynamique moléculaire
2.2. Un calcul de dynamique moléculaire.
3. Docking moléculaire.
3.1. Principe théoriques.
3.2. Algorithme du docking.
3.3. Fonctions de scores
CHAPITRE 3: MATERIELS ET METHODES 1. Matériels.
1.1. Présentation des enzymes
1.1.1. Dipeptidyl Peptidase-4(DPP-4). 1.1.2. Maltase Glucoamylase(MGA)
1.1.3. Glycogène Synthase Kinase-3 (GSK-3). 1.2. Présentation des inhibiteurs
1.2.1. Plante Stévia
a. Rebaudioside A
b. Stevioside.
1.2.2. Les gliptines
1.3. Ressources informatiques
2. Méthodes
2.1. Traitement des enzymes.
2.2. Traitement des ligands
2.3. Docking moléculaire.
CHAPITRE 4: RESULTATS ET DISCUSSION
I. Résultats et discussion
1. Résultats de la première étude
1.1. Minimisation de l’énergie
1.1.1. L’optimisation de Dipeptidyl peptidase-4 (DPP-4).
1.1.2. L’optimisation des substrats
1.2. La dynamique moléculaire
1.2.1. La dynamique moléculaire de Dipeptidyl peptidase-4 (DPP-4)
1.2.2. La dynamique moléculaire des inhibiteurs
1.3. Le docking moléculaire et construction des complexes
1.3.1. La dynamique moléculaire des complexes
1.3.2. Les distances séparant les acides aminés du site actif et les
groupements des inhibiteurs
1.4. L’Énergie d’interaction
1.5. La cavité enzymatique
1.6. Conclusion
2. Résultats de la deuxième étude
2.1. Détermination du site actif des enzymes.
2.2. L’optimisation des enzymes et des inhibiteurs
2.3. La dynamique moléculaire des enzymes seuls et des ligands seuls
2.4. Le docking moléculaire
2.5. Discussion
2.6. Résultats des distances.
2.7. Conclusion
3. Résultats de la troisième étude.
3.1. Préparattion des ligands
3.2. Docking moléculaire et préparation des complexes.
3.3. Résultats et discussion
3.4. Les distance et analyse visuelle des interactions
3.5. Simulation de la dynamique moléculaire
3.6. Résultats des simulations de la dynamique moléculaire
3.7. Énergie d’interaction entre les inhibiteurs et les résidus important de
la DPP-4
3.8. Les distance et analyse visuelle des interactions.
3.9. Conclusion
CHAPITRE 1: DIABETE DE TYPE 2 Introduction
1. Définition du diabète.
2. Classification du diabète
3. Définition du diabète de type 2
4. Epidémiologie
5. Physiopathologie
6. Complications du diabète de type 2.
7. Traitement du diabète de type 2.
CHAPITRE 2: LES PRINCIPALES APPROCHES DE LA MODELISATION
MOLECULAIRE
Introduction
1. La mécanique moléculaire
1.1. Principes théoriques
1.2. Champs de forces
1.3. Différents champs de forces en mécanique moléculaire.
2. Dynamique moléculaire
2.1. Principe de la dynamique moléculaire
2.2. Un calcul de dynamique moléculaire.
3. Docking moléculaire.
3.1. Principe théoriques.
3.2. Algorithme du docking.
3.3. Fonctions de scores
CHAPITRE 3: MATERIELS ET METHODES 1. Matériels.
1.1. Présentation des enzymes
1.1.1. Dipeptidyl Peptidase-4(DPP-4). 1.1.2. Maltase Glucoamylase(MGA)
1.1.3. Glycogène Synthase Kinase-3 (GSK-3). 1.2. Présentation des inhibiteurs
1.2.1. Plante Stévia
a. Rebaudioside A
b. Stevioside.
1.2.2. Les gliptines
1.3. Ressources informatiques
2. Méthodes
2.1. Traitement des enzymes.
2.2. Traitement des ligands
2.3. Docking moléculaire.
CHAPITRE 4: RESULTATS ET DISCUSSION
I. Résultats et discussion
1. Résultats de la première étude
1.1. Minimisation de l’énergie
1.1.1. L’optimisation de Dipeptidyl peptidase-4 (DPP-4).
1.1.2. L’optimisation des substrats
1.2. La dynamique moléculaire
1.2.1. La dynamique moléculaire de Dipeptidyl peptidase-4 (DPP-4)
1.2.2. La dynamique moléculaire des inhibiteurs
1.3. Le docking moléculaire et construction des complexes
1.3.1. La dynamique moléculaire des complexes
1.3.2. Les distances séparant les acides aminés du site actif et les
groupements des inhibiteurs
1.4. L’Énergie d’interaction
1.5. La cavité enzymatique
1.6. Conclusion
2. Résultats de la deuxième étude
2.1. Détermination du site actif des enzymes.
2.2. L’optimisation des enzymes et des inhibiteurs
2.3. La dynamique moléculaire des enzymes seuls et des ligands seuls
2.4. Le docking moléculaire
2.5. Discussion
2.6. Résultats des distances.
2.7. Conclusion
3. Résultats de la troisième étude.
3.1. Préparattion des ligands
3.2. Docking moléculaire et préparation des complexes.
3.3. Résultats et discussion
3.4. Les distance et analyse visuelle des interactions
3.5. Simulation de la dynamique moléculaire
3.6. Résultats des simulations de la dynamique moléculaire
3.7. Énergie d’interaction entre les inhibiteurs et les résidus important de
la DPP-4
3.8. Les distance et analyse visuelle des interactions.
3.9. Conclusion
Télécharger:
Pour plus de
sources et références universitaires
(mémoires, thèses et articles
), consultez notre site principal.